اصلی ترین ساختار پرو تئین ها را اسید های آمینه تشکیل می دهند که تفاوت اصلی آنها با کربو هیدرات و چربی در وجود نیتروژن در ساختار سلولی آمینو اسید ها علاوه بر کربن – هیدروژن و اکسیژن است . حدود ۲۰ اسید آمینه اصلی شناسائی ونامگذاری شده است که در یک تقسیم بندی کلی به دو نوع ضروری و غیر ضروری نامیده می شوند . اسید های آمینه ضروری آنهائی هستند که بدن قادر به ساخت آنها نیست و باید از طریق رژیم غذائی تامین شوند ولی بدن قادر به ساخت و سنتز آمینو های غیر ضروری هست. آمینوهای ضروری عبارتند از آرژنین – لیزین – تره اونین- لوسین – میونین – والین – فنیل آلین –ایزو لوسین و … و آمینو های غیر ضروری : گلیسین – آلین – گلوتامین – لیستین و ….
اما از میان آمینو اسید های ضروری یکسری از انها به نوع زنجیری شاخه دار (لوسین – ایزو لوسین – والین ) معروفند که بسیار در ساخت عضلات مهم هستند و سریعا جذب می شوند و اثر آنابولیکی بسیار زیادی دارند . البته دلیل جذب سریع انها این است که بجای کبد در عضلات متابولیزه می شوند .
نکته مهم این که برای عملکرد صحیح باید هر سه آمینو اسید شاخه دار همزمان مصرف شوند و همراه با با آمینوهای تریپتوفان (آمینو ضروری )و تیروزین (آمینو غیر ضروری ) نباید مصرف شود .
عملکرد بعضی آمینو ها
آرژنین : آزاد کردن هورمون رشد
گلیسین : کنترل افسردگی – آزاد سازی هورمون رشد
اسید گلو تامیک (گلوتامین ) : تقویت سیستم ایمنی- رشد عضله
سرین :تولید انرژی – بالا بردن قند خون
آلانین : جلوگیری از تحلیل عضله
سیستین : ضد پیری و کاهش التهاب و آنتی اکسیدان بافتهای بدن
لوسین – ایزو لوسین – والین ( شاخه دار ): بالابردن توان و ساخت عضله
ال کارنیتین : افزایش توان استقامتی و تسریع فرآیند چربی سوزی
دید کلی
پروتئینها از تعداد زیادی اسید آمینه ساخته شده‌اند. این اسیدهای آمینه توسط پیوندهای پپتیدی به یکدیگر اتصال یافته و زنجیر طویلی را ایجاد می‌کنند. با توجه به اینکه در جانداران انواع و اقسام پروتئینهای مختلف وجود دارد تعجب آور نیست که در سنتز زنجیره‌های پلی پپتیدی تنها ۲۰ نوع اسید آمینه مختلف شرکت می‌کند. ولی باید توجه داشت اگر یک زنجیره پلی پپتیدی را که دارای ۵۰ اسید آمینه است در نظر بگیریم تنها با تغییر ترتیب قرار گرفتن این اسیدهای آمینه می‌توان سنتز ۲۰۵۰ زنجیر پلی پپتیدی را پیش بینی نمود.
شیمیدان آلمانی گ.ت.مولدر ، در سال ۱۸۳۵ ، برای نخستین بار متذکر شد که رابطه نزدیکی میان پروتئینها و موجودات زنده وجود دارد. او نام پروتئینها را از واژه یونانی Proteios به معنی نخستین گرفت. زیرا چنین می‌اندیشید که پروتئینها نقطه شروعی برای فهم شیمی حیات
هستند. پیوند پپتیدی در ساختار پروتیئنها از ترکیب عامل کربوکسیل یک اسید آمینه و عامل آمین اسید آمینه دیگر با از دست دادن یک مولکول آب بوجود می‌آید.
ساختار آمینو اسید
همانطور که از نام اسیدهای آمینه استنباط می‌شود این گونه مواد شامل یک گروه آمین () و یک گروه اسید )” _کربوکسیل () هستند. غالبا اسیدهای آمینه یک گروه آمین و یک گروه اسید دارند که به همان اتم کربن پیوند یافته‌اند. فرمول عمومی اسیدهای آمینه () می‌باشد که در این فرمول R گروه مشخصه هر اسید آمینه و علامت ستاره روی کربن نشان دهنده یک اتم کربن بی‌تقارن است. ساده‌ترین اسید آمینه گلیسین است. که در آن R یک اتم هیدروژن است. گلیسین ، اسیدهای آمینه دیگر اتم کربن بی‌تقارن (کربن کایرال) و ایزومرهای نوری دارند. طبیعت ، ایزومرهای نوری چپ بر (L) اسیدهای آمینه را ترجیح می‌دهد.
نقش پروتئینها
پروتئینها مهمترین ترکیبات در بدن هستند. و در بسیاری از اعمال بدن موجود زنده ، از جمله حرکت اندامها ، مکانیسمهای دفاع در برابر مواد خارجی ، ایجاد آنزیمها و ایجاد مهمترین دیواره سلولی این موجودات ، نقش مهمی دارند. هر نوع پروتئین خاصی مرکب از چند اسید آمینه مشخص است که در ساختار مولکولی معینی آرایش یافته است. بخش عمده معدودی از پروتئینها فقط یک نوع اسید آمینه است مثلا ۴۴ درصد پروتئین موجود در ابریشم
، گلیسین است.
اسیدهای آمینه اصلی موجود در بدن باید از گوارش مواد غذایی حاصل شود. بطور کلی از تعداد بیست عدد اسیدهای آمینه ، هشت تای آنها در خود بدن سنتز می‌شوند و از راه تغذیه وارد بدن موجود زنده نمی‌شوند ولی بقیه آنها ضمن اینکه در بدن بیوسنتز می‌شوند از راه تغذیه نیز وارد بدن موجود زنده می‌شوند. مونومرهای اسید آمینه با پیوندهای پپتیدی بهم پیوند یافته‌اند. این واکنش شیمیایی یک واکنش اسید – باز
است که در آن دو مونومر با از دست دادن یک مولکول آب بهم می‌پیوندند.
تعداد ساختار پروتئینی در انسان
بخشی از خصوصیات بی‌نظیر هر انسان در میان انسانهای دیگر ناشی از بی‌نظیر بودن مقداری از ساختهای پروتئینی شخصی است. این امر در مورد بیلیونها انسان ، دلالت بر آن دارد که تعداد بسیار عظیمی ساختار پروتئینی امکانپذیر است. وقتی دو اسید آمینه به هم می‌پیوندند، دو ترکیب متفاوت امکان پذیر می‌شود و این امر بستگی به آن دارد که کدام گروه آمینی با کدام گروه اسیدی ترکیب شود. مثلا وقتی گلیسین با آلانین ترکیب می‌شود ممکن است گلیسین آلانین تشکیل شود و هم آلانین گلیسین.
هرگاه چهار اسید آمینه با تمام حالات ممکن بهم بپیوندند، ۲۴ مولکول متفاوت تشکیل می‌شود. و اگر ۱۷اسید آمینه متفاوت به همین طریق پیوند یابند، فقط عده مولکولهای مرکب از ۱۷- مونومر متفاوت که در نوع خود بی‌نظیرند به ۳۵۶ تریلیون می‌رسد. بدیهی است که اگر از هر اسید آمینه بیشتر از یک مولکول به کار رفته باشد، عده حالات ممکن بسیار بیشتر خواهد شد. اما سلول زنده ، از پروتئینهای بسیار متفاوتی که از یک مجموعه اسید آمینه ممکن است ساخته شود فقط تعداد نسبتا کم و گزینش یافته‌ای را که نیاز دارد، می‌سازد.
انواع ساختار پروتئینها
در ساختار پروتئینها چند ویژگی مشخص وجود دارد. ردیف اسیدهای آمینه‌ای که به صورت یک زنجیر به یکدیگر پیوند یافته‌اند، ساختار نوع اول دارند. زنجیر اسیدهای آمینه‌ای که براثر چرخشی به شکل مارپیچ در می‌آیند ، ساختار نوع دوم است. این مارپیچ‌ها با پیوندهای هیدروژنی در جای خود می‌مانند، پیوندهای هیدروژنی یک اتم هیدروژن
را به اتم اکسیژنی که در سومین آمین زیرین زنجیر است متصل می‌کند. ساختار نوع دوم دیگری از پروتئینها شبیه یک ورقه است که در آن چند زنجیر اسید آمینه در کنار یکدیگر با پیوندهای هیدروژنی بهم متصل شده‌اند.
غالب خواص ابریشم را با این ساختار شبه ورقه‌ای می‌توان توضیح داد. شکل تابدار یا تا شده مارپیج ، ساختار نوع سوم است. یک نوع از ساختار سوم در کلاژن که یک بافت لیفی است ، یافت می شود. سه زنجیر اسید آمینه‌ای که به صورت مارپیچ‌های چپ – دست تابیده شده‌اند و سپس باهم به صورت یک ابر مارپیچ راست – دست تابیده شده است، یک لیف فوق‌العاده محکم ایجاد می‌کند. دسته‌هایی از این الیاف ، کلاژن بوجود می‌آورد. نوع دومی از ساختار سوم پروتئین کروی است که در آن زنجیر مارپیچ بصورت یک الگوی هندسی معینی تا شده و بهم تابیده شده است. بسیاری از آنزیمها پروتئینهای کروی هستند. ساختارهای نوع سوم با انواع متفاوتی از پیوندهای شیمیایی
بهم متصل می‌شوند که یکی از آنها پیوند دی سولفید است. این نوع پیوند غالبا وقتی که سیستئین یا سیستین جزئی از سلسله اسید آمینه‌ای است، دیده می‌شود.
ساختار نوع چهارم پروتئینها درجه تجمع واحدهای پروتئینی است. هموگلوبین انسان که یک پروتئین کروی با وزن مولکولی ۶۸۰۰۰ است باید چهار زنجیر اسید آمینه بطور مناسبی تجمع یافته باشد تا هموگلوبین فعالی تشکیل شود. انسولین نیز ترکیبی است که در آن زیر واحدهایی از پروتئین بطوری مناسب ، در یک ساختار نوع چهارم آرایش یافته اند. برای آنکه بدانیم مسئله ساختار در مورد پروتئینها تا چه حد اهمیت دارد هموگلوبین را در نظر بگیرید. اگر هموگلوبین به علت قرار گرفتن یک اسید آمینه نادرست در موضع معین ، ساختار نوع اول ، دوم ، سوم یا چهارم غیر عادی داشته باشد، ممکن است نتواند اکسیژن را در گردش خون منتقل کند. فقط تغییر یک اسید آمینه خاص از ۱۴۶ اسید آمینه موجود در یک تک زنجیر هموگلوبین سبب بیماری کم خونی
می شود.
سنتز طبیعی پروتئین
پروتئینهای بدن پی در پی تجدید می‌شوند و این عمل با سنتز مجدد اسیدهای آمینه موجود در بدن صورت می‌گیرد. بررسی عمر متوسط اسیدهای آمینه‌ای که اجزای ساختمانی پروتئینها هستند یا به گفته دیگر ، زمانی که طول می‌کشد تا بدن پروتئینی را در یک بافت تعویض کند، با استفاده از اسیدهای آمینه‌ای که ایزوتوپ رادیواکتیو
دارند امکان پذیر شده است. برای فرآیندی که باید بسیار پیچیده باشد، تعویض بسیار سریع است. فقط چند دقیقه پس از آنکه اسیدهای آمینه رادیواکتیو در بدن حیوانات تزریق شود، پروتئین رادیواکتیو را می‌توان یافت.
اگرچه تمام پروتئینها مدام تعویض می‌شوند ولی سرعت تعویض تغییر می‌کند. بعضی از پروتئینهای کبد و پلاسما طی ۶ روز تعویض می‌شود. زمان لازم برای تعویض پروتئینهای ماهیچه در حدود ۱۸۰ روز و برای دیگر بافتها از قبیل کلاژن استخوان طولانیتر از این است. می‌دانیم که هر موجود زنده انواع پروتئینهای خاص خود را دارد. عده آرایش‌های ممکن از ۲۰ واحد اسید آمینه به می‌رسد ، با وجود این ، پروتئینهای خاص یک موجود زنده معین در حدود چند دقیقه سنتز می‌شود. DNA موجود در سلول ، حامل کد سنتز پروتئین است. یعنی ترتیبی که بازها در مولکول DNA دارند اطلاعات مورد استفاده برای سنتز پروتئینها را فراهم می‌سازد. در این فرآیندها دو نوع RNA مورد استفاده قرار می‌گیرد که عبارتند از: RNA پیک و RNA ناقل.
